Un gène de bêta-glucosidase (bgl3) de Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) a été cloné par complémentation fonctionnelle d'un mutant bêta-glucosidase négatif de Streptomyces lividans.Un cadre de lecture ouvert de 1440 nucléotides codant pour un polypeptide de 479 acides aminés a été trouvé par séquençage.La protéine codée (Bgl3) présente une grande similarité (plus de 45 % d'identité) avec les bêta-glycosidases des glycosyl hydrolases de la famille 1.L'enzyme clonée, purifiée après précipitation au sulfate d'ammonium et deux étapes chromatographiques, est monomérique avec une masse moléculaire de 52,6 kDa, telle que déterminée par spectrométrie de masse, et un point isoélectrique de pI 4,4.L'enzyme semble être une bêta-glucosidase avec une large spécificité de substrat, est active sur les cellooligomères et effectue des réactions de transglycosylation.Les valeurs Km apparentes estimées pour le p-nitrophényl-bêta-D-glucopyranoside et le cellobiose sont respectivement de 0,27 mM et 7,9 mM.Les valeurs de Ki pour le glucose et la delta-gluconolactone, en utilisant le p-nitrophényl-bêta-D-glucopyranoside comme substrat, sont respectivement de 65 mM et 0,08 mM.L'enzyme purifiée a un pH optimal de pH 6,5 et la température optimale pour l'activité est de 50 degrés
