Un nouveau gène de β-glucosidase, bgl1G5, a été cloné à partir de Phialophora sp.G5 et exprimé avec succès dans Pichia pastoris.L'analyse de la séquence a indiqué que le gène consiste en un cadre de lecture ouvert de 1 431 pb codant pour une protéine de 476 acides aminés.La séquence d'acides aminés déduite de bgl1G5 a montré une identité élevée de 85 % avec une β-glucosidase caractérisée d' Humicola grisea de la famille des glycosides hydrolases 1. Comparé à d'autres homologues fongiques, Bgl1G5 a montré une activité optimale similaire à pH 6,0 et 50 ° C et était stable à pH 5,0–9,0.De plus, Bgl1G5 présentait une bonne thermostabilité à 50 °C (demi-vie de 6 h) et une activité spécifique plus élevée (54,9 U mg–1).Les valeurs de K m et V max vis-à-vis du p-nitrophényl β-D-glucopyranoside (pNPG) étaient de 0,33 mM et 103,1 μmol min–1 mg–1, respectivement.Le test de spécificité de substrat a montré que Bgl1G5 était très actif contre pNPG, faible sur le p-nitrophényl β-D-cellobioside (pNPC) et le p-nitrophényl-β-D-galactopyranoside (ONPG), et n'avait aucune activité sur le cellobiose.
