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Activateurs de l'anhydrase carbonique : la première étude d'activation de l'isoforme sécrétoire humaine VI avec des acides aminés et des amines.

L'isoenzyme sécrétoire de l'anhydrase carbonique humaine (hCA, EC 4.2.1.1), hCA VI, a été clonée, exprimée et purifiée dans un système d'expression bactérien.Les paramètres cinétiques de la réaction d'hydratation du CO(2) ont prouvé que hCA VI possédait ak(cat) de 3,4 x 10(5)s(-1) et k(cat)/K(M) de 4,9 x 10(7)M (-1)s(-1) (à pH 7,5 et 20 degrés C).hCA VI a une activité catalytique significative pour la réaction physiologique, du même ordre de grandeur que l'isoforme omniprésente CA I ou l'isoenzyme transmembranaire associée à la tumeur CA IX.Il a été démontré qu'une série d'acides aminés et d'amines agissent comme activateurs de CA VI, avec des efficacités variables.l-His, l-Trp et la dopamine ont montré de faibles effets activateurs de CA VI (K(A)s dans la gamme de 21-42 microM), tandis que d-His, d-Phe, l-DOPA, l-Trp, sérotonine , et certaines pyridyl-alkylamines étaient de meilleurs activateurs, avec des K(A) compris entre 13 et 19 microM.Les meilleurs activateurs de CA VI étaient la l-Phe, la d-DOPA, la l-Tyr, la 4-amino-l-Phe et l'histamine, avec des K(A) compris entre 1,23 et 9,31 microM.Tous ces activateurs renforcent k(cat), n'ayant aucun effet sur K(M), participant ainsi à l'étape cinétique du cycle catalytique, les réactions de transfert de proton entre le site actif de l'enzyme et l'environnement.