L-Histidine Cas : 71-00-1 98,5 % Cristaux blancs ou poudre cristalline
| Numéro de catalogue | XD90301 |
| Nom du produit | L-histidine |
| CAS | 71-00-1 |
| Formule moléculaire | C6H9N3O2 |
| Masse moléculaire | 155,15 |
| Détails de stockage | Ambiant |
| Code tarifaire harmonisé | 29332990 |
Spécification de produit
| Essai | 98,5 % min |
| Apparence | Cristaux blancs ou poudre cristalline |
| Grade | USP39 |
| Rotation spécifique | +12,6° à +14,0° |
| Identification | Absorption infrarouge |
| pH | 7,0 - 8,5 |
| SO4 | <=0,03 % |
| Fe | <=30ppm |
| Perte au séchage | <=0,2 % |
| Résidu à l'allumage | <=0,1 % |
| Cl | <=0,05 % |
| Métaux lourds (PB) | <=15ppm |
| Composés associés | Pas plus de 0,5 % de toute impureté individuelle est trouvée ;Pas plus de 2,0 % des impuretés totales sont trouvées |
Les séquences riches en G formant des quadruplexes sont réparties de manière inégale dans le génome humain.Leur enrichissement en promoteurs oncogènes et en télomères a suscité l'intérêt de cibler le G-quadruplex (GQ) pour une thérapie anticancéreuse.Ici, nous présentons une analyse quantitative sur les conformations et la dynamique des séquences de formation de GQ mesurées par fluorescence de molécule unique.De plus, nous relions ces propriétés aux ligands de ciblage GQ et à la liaison de la protéine G4 résolvase 1 (G4R1).Notre résultat montre que la longueur et la séquence de la boucle (composantes non-G) contribuent à la conformation de la GQ.Des traces de molécules uniques en temps réel révèlent que la dynamique de repliement dépend également de la composition de la boucle.Nous démontrons que les petites molécules stabilisatrices de la GQ, la N-méthyl mésoporphyrine IX (NMM), son analogue, la NMP et la protéine G4R1 se lient sélectivement à la conformation parallèle de la GQ.Nos résultats soulignent la complexité du repliement de GQ régi par la longueur et la séquence de la boucle et la façon dont la conformation de GQ détermine la propension à se lier aux petites molécules et aux protéines.
