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L'adsorption des protéines aux interfaces solide-fluide favorise souvent la formation d'agrégats solubles et de particules plus grandes, subvisibles et visibles, mais les étapes clés de ce processus sont souvent difficiles à sonder directement.L'agrégation médiée par l'adsorption aux interfaces eau-oxyde de silicium (SiOx), semblable aux surfaces de verre hydraté, a été caractérisée en fonction du pH et de la force ionique pour l'alpha-chymotrypsinogène (aCgn) et pour un anticorps monoclonal (IgG1).Une cellule d'écoulement a permis la réflectivité des neutrons pour les couches de protéines adsorbées sur des surfaces de SiOx propres, ainsi qu'après des étapes successives de "rinçage".Les agrégats récupérés en solution après un "rinçage" doux de la surface ont été caractérisés par diffusion neutronique, microscopie et spectroscopie de fluorescence.Les molécules d'IgG1 s'orientaient principalement "à plat" contre la surface de SiOx, avec la couche de protéine primaire désorbée dans une mesure minimale, alors qu'une surcouche diffuse était facilement rincée.Les molécules d'aCgn étaient résistantes à la désorption lorsqu'elles semblaient être dépliées à l'interface, mais étaient autrement facilement éliminées.Pour les cas où une forte liaison s'est produite, la protéine qui s'est désorbée était un mélange de monomère et de petites quantités d'agrégats de HMW (pour aCgn) ou de particules subvisibles (pour IgG1).Les changements d'adsorption et/ou de dépliement avec le pH indiquaient que les interactions électrostatiques étaient importantes dans tous les cas.