La biosynthèse des protéoglycanes et des glycosaminoglycanes en présence de p-nitrophényl-xyloside a été étudiée à l'aide d'un système de culture primaire de cellules de la granulosa ovarienne de rat.L'ajout de p-nitrophényl-xyloside dans le milieu de culture cellulaire a provoqué une augmentation d'environ 700 % de l'incorporation de [35S]sulfate (DE50 à 0,03 mM) dans les macromolécules, qui comprenaient des chaînes libres de sulfate de chondroïtine initiées sur le xyloside et les protéoglycanes natifs.Les chaînes libres de sulfate de chondroïtine initiées sur le xyloside étaient presque exclusivement sécrétées dans le milieu.La taille moléculaire des chaînes de sulfate de chondroïtine a diminué de 40 000 à 21 000 à mesure que l'incorporation totale de [35S]sulfate était améliorée, suggérant qu'une synthèse accrue de sulfate de chondroïtine perturbait le mécanisme normal de terminaison de la chaîne des glycosaminoglycanes.La biosynthèse des protéoglycanes de sulfate d'héparane a été réduite d'environ 50 %, probablement en raison de la compétition au niveau des précurseurs UDP-sucre.L'incorporation de [35S]sulfate a été interrompue par l'ajout de cycloheximide avec une demi-heure initiale d'environ 2 heures en présence de xyloside, tandis qu'en l'absence de xyloside, elle était d'environ 20 minutes.La différence reflète probablement le taux de renouvellement de la capacité de synthèse des glycosaminoglycanes dans son ensemble.Le taux de renouvellement de la capacité de synthèse des glycosaminoglycanes observé dans les cellules de la granulosa ovarienne était beaucoup plus court que celui observé dans les chondrocytes, reflétant la dominance relative de l'activité biosynthétique des protéoglycanes dans l'activité métabolique totale des cellules.
