Les bactéries du côlon, illustrées par Bacteroides thetaiotaomicron, jouent un rôle clé dans le maintien de la santé humaine en exploitant de grandes familles de glycoside hydrolases (GH) pour exploiter les polysaccharides alimentaires et les glycanes hôtes comme nutriments.Une telle expansion de la famille GH est illustrée par les 23 glycosidases de la famille GH92 codées par le génome de B. thetaiotaomicron.Ici, nous montrons qu'il s'agit d'alpha-mannosidases qui agissent via un mécanisme de déplacement unique pour utiliser les N-glycanes hôtes.La structure tridimensionnelle de deux mannosidases GH92 définit une famille de protéines à deux domaines dans laquelle le centre catalytique est situé à l'interface du domaine, fournissant une aide acide (glutamate) et basique (aspartate) à l'hydrolyse dans un Ca(2+)- manière dépendante.Les structures tridimensionnelles des GH92 en complexe avec des inhibiteurs donnent un aperçu de la spécificité, du mécanisme et de l'itinéraire conformationnel de la catalyse.Ca(2+) joue un rôle catalytique clé en aidant à déformer le mannoside de sa conformation de chaise à l'état fondamental (4)C(1) vers l'état de transition
