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Les sérine/thréonine protéines phosphatases ont été décrites dans de nombreuses bactéries pathogènes comme des enzymes essentielles impliquées dans les voies de transduction du signal dépendantes de la phosphorylation et fréquemment associées à la virulence de ces organismes.Une inspection du génome de Mycoplasma synoviae a révélé la présence d'un gène (prpC) codant pour une protéine phosphatase putative de la sous-famille des protéines phosphatases 2C (PP2C).Nous rapportons ici une caractérisation biochimique complète de la phosphatase de M. synoviae (PrpC) et le rôle particulier des ions métalliques dans la relation structure-fonction de cette enzyme.L'analyse de la séquence d'acides aminés de PrpC a révélé que tous les résidus impliqués dans le centre métallique dinucléaire et les résidus de coordination des ions putatifs du troisième métal, conservés dans les phosphatases PP2C, sont présents dans PrpC.PrpC est une protéine monomérique capable de déphosphoryler les phospho-substrats sous dépendance des ions Mn(2+).L'analyse de la stabilité thermique a démontré la stabilité de l'enzyme à des températures douces et l'influence des ions Mn(2+) sur cette propriété.L'analyse par spectrométrie de masse a suggéré que trois ions métalliques se lient à PrpC, dont deux avec une constante de haute affinité apparente.L'analyse mutationnelle des résidus putatifs de troisième coordination des métaux, Asp122 et Arg164, a révélé que ces variants présentaient une liaison plus faible des ions manganèse et que les deux mutations affectaient l'activité de la PrpC phosphatase.Selon ces résultats, PrpC est un membre de la protéine phosphatase métal-dépendante avec une stabilité améliorée sous la forme holo et avec Asp122, éventuellement impliqué dans le troisième site de liaison au métal, essentiel à l'activité catalytique.