Les protéines de processeur de signal PII sont largement répandues chez les procaryotes et les plantes où elles contrôlent une multitude de réactions anaboliques.Une surproduction efficace de métabolites nécessite de relâcher les circuits de contrôle cellulaires étroits.Ici, nous démontrons qu'une mutation ponctuelle dans la protéine de signalisation PII de la cyanobactérie Synechocystis sp.Le PCC 6803 est suffisant pour déverrouiller la voie de l'arginine provoquant une suraccumulation du biopolymère cyanophycine (multi-L-arginyl-poly-L-aspartate).Ce produit présente un intérêt biotechnologique en tant que source d'acides aminés et d'acide polyaspartique.Ce travail illustre une nouvelle approche de l'ingénierie des voies en concevant des protéines de signalisation PII personnalisées.Ici, le Synechocystis sp.La souche PCC6803 avec une mutation PII-I86N a suraccumulé l'arginine par l'activation constitutive de l'enzyme clé N-acétylglutamate kinase (NAGK). Dans la souche modifiée BW86, l'activité NAGK in vivo a été fortement augmentée et a conduit à une teneur en arginine plus de dix fois plus élevée que dans le type sauvage.En conséquence, la souche BW86 a accumulé jusqu'à 57 % de cyanophycine par masse sèche cellulaire dans les conditions testées, ce qui est le rendement le plus élevé de cyanophycine signalé à ce jour.La souche BW86 a produit de la cyanophycine dans une gamme de masse moléculaire de 25 à > 100 kDa ;le type sauvage a produit le polymère dans une gamme de 30 à> 100 kDa. Le rendement élevé et la masse moléculaire élevée de cyanophycine produite par la souche BW86 ainsi que les faibles besoins en nutriments des cyanobactéries en font un moyen prometteur pour la production biotechnologique de cyanophycine.Cette étude démontre en outre la faisabilité de l'ingénierie des voies métaboliques à l'aide de la protéine de signalisation PII, présente dans de nombreuses bactéries.
