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Le transporteur de glutamate EAAT2 représente> 90% de l'absorption de glutamate dans l'hippocampe.Bien que EAAT2 soit principalement exprimé dans les astrocytes, environ 10 % des molécules EAAT2 se trouvent dans les terminaisons axonales.Malgré le faible niveau d'expression de EAAT2 dans les terminaux glutamatergiques, lorsque les tranches d'hippocampe sont incubées avec une faible concentration de d-aspartate (un substrat de EAAT2), les terminaux axonaux accumulent le d-aspartate aussi rapidement que l'astroglie.Cela implique un décalage inexpliqué entre la distribution de la protéine EAAT2 et de l'activité de transport médiée par EAAT2.Une hypothèse est que (1) l'hétéroéchange du substrat interne avec le substrat externe est considérablement plus rapide que l'absorption nette et (2) les terminaux favorisent l'hétéroéchange en raison des niveaux élevés de glutamate interne.Cependant, on ignore actuellement si l'hétéroéchange et l'absorption ont des taux similaires ou différents.Pour résoudre ce problème, nous avons utilisé un système reconstitué pour comparer les taux relatifs des deux processus chez le rat et la souris.L'absorption nette était sensible aux variations du potentiel de membrane et était stimulée par des anions perméables externes en accord avec l'existence d'une conductance anionique non couplée.En utilisant ce dernier, nous démontrons également que le taux d'hétéroéchange dépend également du potentiel de membrane.De plus, nos données suggèrent en outre la présence d'une fuite de sodium dans EAAT2.En incorporant les nouvelles découvertes dans notre modèle précédent d'absorption de glutamate par EAAT2, nous prévoyons que la sensibilité de tension d'échange est causée par la troisième liaison Na (+) dépendante de la tension.De plus, nos expériences et nos simulations suggèrent que les taux relatifs d'absorption nette et d'hétéroéchange sont comparables dans EAAT2.