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Le polypeptide amyloïde des îlots (IAPP; également connu sous le nom d'amyline) est responsable de la formation d'amyloïde des îlots dans le diabète de type 2, et on pense que la toxicité induite par l'IAPP contribue à la perte de masse des cellules β associée aux derniers stades du diabète de type 2.La formation d'îlots amyloïdes peut également jouer un rôle dans l'échec de la greffe après la transplantation.L'IAPP est produit sous la forme d'une prohormone, le polypeptide pro-îlot amyloïde (proIAPP) et traité dans les granules de sécrétion des cellules β pancréatiques.Des formes partiellement transformées de proIAPP se trouvent dans les dépôts amyloïdes;le plus notable est un intermédiaire à 48 résidus, proIAPP (1-48), qui comprend la pro-extension N-terminale, mais qui a été correctement traité à l'extrémité C-terminale.Un traitement incomplet peut jouer un rôle dans la formation d'amyloïde des îlots en favorisant les interactions avec les protéoglycanes sulfatés de la matrice extracellulaire, qui, à leur tour, favorisent la formation d'amyloïde.Nous montrons que la fuchsine acide (acide 3-(1-(4-amino-3-méthyl-5-sulfonatophényl)-1-(4-amino-3-sulfonatophényl)méthylène)cyclohexa-1,4-diènesulfonique), un simple dérivé de triphénylméthyle sulfoné, est un puissant inhibiteur de la formation d'amyloïde par l'intermédiaire proIAPP(1-48).Le dérivé plus compliqué du triphényl méthane vert rapide FCF {éthyl-[4-[[4-[éthyl-[(3-sulfophényl)méthyl]amino]phényl]-(4-hydroxy-2-sulfophényl)méthylidène]-1-cyclohexa -2,5-diénylidène]-[(3-sulfophényl)méthyl]azanium} inhibe également la formation d'amyloïde par IAPP et l'intermédiaire de traitement proIAPP.Les deux composés inhibent la formation d'amyloïde par des mélanges de l'intermédiaire proIAPP et du sulfate d'héparane glycosaminoglycane modèle.La fuchsine acide inhibe également la formation d'amyloïde médiée par les glycosaminoglycanes par l'IAPP mature.La capacité à inhiber la formation d'amyloïde n'est pas simplement due au fait que les composés sont sulfonés, puisque l'inhibiteur sulfoné de l'amyloïde-β, le tramiprosate, n'est pas un inhibiteur de la formation d'amyloïde par proIAPP(1-48).