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La cellulose est le polymère renouvelable le plus abondant sur Terre et un composant majeur de la paroi cellulaire végétale.Dans les plantes vasculaires, la synthèse de cellulose est catalysée par un grand complexe de cellulose synthase (CSC) localisé dans la membrane plasmique, visualisé sous la forme d'une structure de rosette hexamérique.Trois isoformes uniques de cellulose synthase (CESA) sont nécessaires pour l'assemblage et la fonction du SCC.Cependant, l'élucidation du nombre ou de la stoechiométrie des CESA au sein du SCC est restée insaisissable.Dans cette étude, nous montrons une stoechiométrie 1:1:1 entre les trois isoenzymes de la paroi cellulaire secondaire d'Arabidopsis thaliana : CESA4, CESA7 et CESA8.Ce rapport a été déterminé en utilisant une méthode simple mais élégante d'immunotransfert quantitatif utilisant des anticorps spécifiques à l'isoforme et des normes de protéines marquées au (35) S pour chaque CESA.De plus, la stoechiométrie équimolaire observée s'est avérée être fixée le long de l'axe de la tige, ce qui représente un gradient de développement.Nos résultats complètent les analyses spectroscopiques récentes pointant vers une microfibrille de cellulose à 18 chaînes.Pris ensemble, nous proposons que le CSC est composé d'un hexamère de trimères CESA catalytiquement actifs, avec chaque CESA en quantités équimolaires.Cette découverte est une avancée cruciale pour comprendre comment les CESA s'intègrent pour former des complexes d'ordre supérieur, qui est un déterminant clé des propriétés des microfibrilles de cellulose et des parois cellulaires.